Onderzoekers van de Universiteit Twente hebben een optische methode ontwikkeld die de vormveranderingen van één eiwit in vloeistof volgt, zonder er iets aan vast te maken. De methode leest de structuur van het eiwit af aan zijn eigen moleculaire trillingen, zonder de labels of markers die andere methoden nodig hebben. De methode kan onderzoekers helpen bestuderen hoe eiwitten reageren op medicijnen, gifstoffen en andere biomoleculen.
Eiwitten worden vaak afgebeeld als vaste 3D-structuren, met één vorm per molecuul. In werkelijkheid zijn ze rusteloos. Ze buigen, ontvouwen, herstellen en wisselen van vorm terwijl ze medicijnen vervoeren, andere moleculen binden en biologische processen aansturen. Die bewegingen zijn essentieel voor het leven, en ze zijn lastig om rechtstreeks waar te nemen, zeker bij één eiwit dat vrij door een vloeistof beweegt. Een los eiwit bekijken betekent meestal dat je het vastzet of er een merker aan hangt, en allebei kunnen het gedrag veranderen.
Elk molecuul trilt op een eigen, kenmerkende manier. Ramanspectroscopie kan die trillingen meten en zo chemische en structurele informatie zichtbaar maken. Het signaal van één eiwit is normaal gesproken veel te zwak om te meten. Het team loste dit op met een metasurface, een speciaal ontworpen oppervlak van dicht opeengepakte goudnanodeeltjes op een goudfilm.
Als er licht op het oppervlak valt, bundelt dat zich in piepkleine gebieden met een sterk geconcentreerd elektromagnetisch veld. Een eiwit dat door zo’n gebied beweegt, geeft een tien miljoen keer zo sterk Ramansignaal. Uit dat signaal konden de onderzoekers de secundaire structuur van het eiwit aflezen en α-helices, β-sheets, β-turns en random-coilstructuren van elkaar onderscheiden.
Lees het hele bericht op de site van de UTwente.
